光合成のCO2固定酵素が たった一つのアミノ酸の置換によって 機能向上することが判明

要旨
明治大学の竹屋壮浩（学部4年生）、小山内崇（専任講師）らのグループは、光合成生物であるラン藻の炭素代謝で重要な働きをするホスホエノールピルビン酸カルボキシラーゼ（PEPC）という酵素が、たった一つのアミノ酸を換えることで、活性阻害を受けにくくなることを明らかにしました。

光合成は、地球上の生命を支える最も重要な化学反応です。光エネルギーを用いて水を分解し、化学エネルギーを生み出します。化学エネルギーは、二酸化炭素の固定や、固定した二酸化炭素から糖などの有機物を作ることに利用されます。
二酸化炭素を固定する酵素の１つにPEPCがあります。PEPCは、二酸化炭素を固定するだけでなく、コハク酸（バイオプラスチックの原料）などの有用化合物の生産量を制御する重要な酵素としても知られています。このことから、PEPCの性質を理解することは、炭素代謝を制御する上で非常に重要です。

研究グループは、光合成を行う細菌であるラン藻のPEPCに着目しました。ラン藻は、植物と同様の光合成を行い、淡水、海水、土壌などに広く生息し、地球の炭素循環に大きな影響を与えていることが知られています。今回、最も広く研究に使われているシネコシスティス注１）（図1）というラン藻のPEPCを精製し、活性を調べました。すると一般的なPEPCとは異なり、シネコシスティスのPEPC（以下SyPEPC）は、リンゴ酸やアスパラギン酸などの化合物によって活性が低下しない特殊なPEPCであることが判明しました。この特殊性の原因を明らかにするために、リンゴ酸やアスパラギン酸によって活性が低下するアナベナ注2）（図2）という糸状性ラン藻のPEPCとSyPEPCの構成アミノ酸を比較しました。その結果、SyPEPCの954番目のアミノ酸がグルタミン酸であるのに対して、アナベナなどの他のラン藻のPEPCのアミノ酸はリジンであることを発見しました。そこで、この954番目のアミノ酸の役割を確認するために、SyPEPCの954番目のアミノ酸をグルタミン酸からリジンへと変換したところ、リンゴ酸やアスパラギン酸によって酵素活性が阻害されるようになりました。反対に、アナベナのPEPCの954番目に該当するアミノ酸をリジンからグルタミン酸に変化したところ、リンゴ酸による酵素活性の阻害が生じませんでした。
このように、光合成の炭素の代謝に重要なPEPCという酵素の性質が、たった１つのアミノ酸を変換することで変化することを明らかにしました。

この研究は、明治大学 農学部 農芸化学科 竹屋 壮浩ら（環境バイオテクノロジー研究室、専任講師小山内崇）により進められ、理化学研究所 平井 優美　チームリーダーらの研究グループと共同で行いました。また、研究は、ＪＳＴ戦略的創造研究推進事業先端的低炭素化技術開発ＡＬＣＡおよびＪＳＰＳ科研費新学術領域研究「新光合成」（領域代表基礎生物学研究所皆川純教授、計画班代表大阪大学清水浩教授）の一環として行われました。

本研究成果は、２０１７年１月２４日（英国時間）発行の英国の科学誌「Scientific Reports」に掲載されました。

※研究グル―プ
明治大学　農学部農芸化学科　
環境バイオテクノロジー研究室
専任講師　小山内　崇（おさない　たかし）
学部４年生　竹屋　壮浩（たけや　まさひろ）
理化学研究所　環境資源科学研究センター
代謝システム研究チーム
 チームリーダー　平井　優美（ひらい　まさみ）

詳細は下記ページをご覧ください。
https://www.meiji.ac.jp/koho/press/2016/6t5h7p00000mjjwa.html